Analyse der IgA Protease -Domaene, ein Vehikel fuer den Proteinexport durch die aeussere Membran von Gram-negativen Bakterien

Projektleitung und Mitarbeiter

KLAUSER, T. (Dr. rer. nat.), KRAeMER, J. (Dipl.-Biol.), POHLNER, J. (Dr. rer. nat.), MEYER, T. F. (PD Dr. rer. nat.)

Forschungsbericht : 1990-1992

Tel./ Fax.:

Projektbeschreibung

Neisseria IgA Proteasen verlassen die Gram-negative Zellhuelle in zwei Schritten. Der erste Schritt, die Ueberwindung der inneren Zellmembran, ist signalpeptidvermittelt. Schritt zwei, der Transport von IgA Protease durch die aeussere Membran, wird von der C-terminal gelegenen Domaene, Iga, der grossen Iga Vorlaeuferproteine bewerkstelligt. Gleich Proteinen der aeusseren Membran, integriert Iga in die Membran und fungiert voraussichtlich als Pore fuer die Translokation der angekoppelten Proteasedomaene (IgaP) von der cis zur trans Seite der aeusseren Membran. Die Iga Transportfunktion ist auf heterologe Proteine anwendbar, indem diese anstelle von IgaP auf die Zelloberflaeche von E. coli und S. typhimurium transportiert und dort durch Iga verankert werden. Alternativ zur Oberflaechenverankerung ist eine selektive Freisetzung heterologer Proteine in das Kulturmedium durch die spezifische Aktivitaet von E. coli OmpT Protease moeglich. Gezeigt am Beispiel der Cholera Toxin B Untereinheit erfordert die aeussere Membrandurchquerung eine entfaltete, translokations-kompatible Proteinkonformation. Als Einkomponenten-Translokator ist Iga derzeit Gegenstand weiterfuehrender Struktur- und Funktionsanalysen.

Mittelgeber

Publikationen

KLAUSER, T., POHLNER, J. AND MEYER, T. F. (1992). Selective extracellular release of cholera toxin B subunit by Escherichia coli: dissection of Neisseria Iga-mediated outer membrane transport. EMBO J. 11, 2327û-335.

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qvf-info@uni-tuebingen.de(qvf-info@uni-tuebingen.de) - Stand: 15.09.96
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